JACS：固氮酶结构分析

纳米技术

2020-05-31

固氮酶（Nitrogenase）在氮循环中起到关键作用，固氮酶能够将N₂还原为NH₃，MoFe固氮酶中的活性中心结构是[MoFe₇S₉C-(R)-homocitrate]物种，被指认为FeMo辅因子，该生物合成过程中需要NIF固氮机器中十几个蛋白协同作用。在这其中，自由基SAM蛋白NifB起到关键作用，将卡宾中间体和两个[Fe₄S₄]簇组成含有[Fe₈S₉C]的 NifB-辅酶。马德里理工大学Luis M. Rubio、格勒诺布尔-阿尔卑斯大学Yvain Nicolet、法国SOLEIL同步辐射中心等报道了嗜热甲烷菌（Methanotrix thermoacetophila）中NifB组分的X射线晶体结构，并且分辨率达到0.195 nm。

本文要点：

（1）

研究结果显示，NifB结构中具有单SAM结合位点，该结合位点被半胱氨酸残基（cysteine residues）cysteine 62占据，研究结果显示出其独特的结构，其中K1簇（cysteine 29、cysteine 128）与组氨酸histidine 42和谷氨酸glutamate 65结合，并且显示可能起到保护[Fe₄S₄]的作用。两个残基起到了调控反应过程的作用，并控制SAM双重反应性、在K2[Fe₄S₄]簇加载到蛋白质之前抑制可能发生的自由基副反应。K1簇的位置离SAM结合位点较远，因此K2簇可能是甲基化反应的位点。

参考文献

Ana Sosa Fajardo, Pierre Legrand, Lucía Payá-Tormo, Lydie Martin, Maria Teresa Pelicer Martínez, Carlos Echavarri-Erasun, Xavier Vernède, Luis M. Rubio*, and Yvain Nicolet*

Structural insights into the mechanism of the radical SAM carbide synthase NifB, a key nitrogenase cofactor maturating enzyme, J. Am. Chem. Soc. 2020

DOI：10.1021/jacs.0c02243

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.0c02243